Standard aminosyrer
En af de mest nyttige fremgangsmåder til klassificering af standard (eller almindelige) aminosyrer er baseret på polariteten (det vil sige fordelingen af elektrisk ladning) i R-gruppen (f.eks. Sidekæde).
Gruppe I: Ikke-polære aminosyrer
Aminosyrer i gruppe I er glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, phenylalanin, methionin og tryptophan. R-grupperne af disse aminosyrer har enten alifatiske eller aromatiske grupper. Dette gør dem hydrofobe (“frygt for vand”). I vandige opløsninger vil globulære proteiner foldes ind i en tredimensionel form for at begrave disse hydrofobe sidekæder i proteinindretningen. De kemiske strukturer i gruppe I aminosyrer er:
Isoleucin er en isomer af leucin, og den indeholder to chirale carbonatomer. Prolin er unik blandt de almindelige aminosyrer, idet den ikke har både frie a-amino- og frie a-carboxylgrupper. I stedet danner dens sidekæde en cyklisk struktur, da nitrogenatomet i prolin er knyttet til to carbonatomer. (Strengt taget betyder dette, at prolin ikke er en aminosyre, men snarere en a-iminosyre.) Phenylalanin består som navnet antyder af en phenylgruppe bundet til alanin. Methionin er en af de to aminosyrer, der har et svovlatom. Methionin spiller en central rolle i proteinbiosyntesen (translation), da det næsten altid er den initierende aminosyre. Methionin tilvejebringer også methylgrupper til metabolisme. Tryptophan indeholder en indolring fastgjort til alanyl-sidekæden.
Gruppe II: Polare, uladede aminosyrer
Aminosyrer i gruppe II er serin, cystein, threonin, tyrosin, asparagin og glutamin. Sidekæderne i denne gruppe besidder et spektrum af funktionelle grupper. De fleste har dog mindst et atom (nitrogen, ilt eller svovl) med elektronpar, der er tilgængelige til hydrogenbinding til vand og andre molekyler. De kemiske strukturer af gruppe II aminosyrer er:
To aminosyrer, serin og threonin, indeholder alifatiske hydroxylgrupper (det vil sige et oxygenatom bundet til et hydrogenatom, repræsenteret som ―OH). Tyrosin har en hydroxylgruppe i den aromatiske ring, hvilket gør det til et fenolderivat. Hydroxylgrupperne i disse tre aminosyrer er underlagt en vigtig type posttranslational modifikation: phosphorylering (se nedenfor ikke-standardiserede aminosyrer). Ligesom methionin indeholder cystein et svovlatom. I modsætning til methionins svovlatom er cysteins svovl imidlertid meget kemisk reaktiv (se nedenfor Cysteinoxidation). Asparagin, der først blev isoleret fra asparges og glutamin, indeholder begge amid-R-grupper. Carbonylgruppen kan fungere som en hydrogenbindingsacceptor, og aminogruppen (NH 2) kan fungere som en hydrogenbindingsdonor.
Gruppe III: sure aminosyrer
De to aminosyrer i denne gruppe er asparaginsyre og glutaminsyre. Hver har en carboxylsyre på sin sidekæde, der giver den sure (proton-donerende) egenskaber. I en vandig opløsning ved fysiologisk pH ioniseres alle tre funktionelle grupper på disse aminosyrer, hvilket giver en samlet ladning på −1. I de ioniske former kaldes aminosyrerne aspartat og glutamat. De kemiske strukturer i gruppe III aminosyrer er
Sidekæderne af aspartat og glutamat kan danne ioniske bindinger ("saltbroer"), og de kan også fungere som brintbindingacceptorer. Mange proteiner, der binder metalioner ("metalloproteiner") til strukturelle eller funktionelle formål, har metalbindende steder, der indeholder aspartat eller glutamat-sidekæder eller begge dele. Gratis glutamat og glutamin spiller en central rolle i aminosyremetabolismen. Glutamat er den mest rigelige excitatoriske neurotransmitter i centralnervesystemet.
